Implicaciones funcionales de la estructura por microscopía electrónica de la fosfofructokinasa de mamíferos: Análisis mediante enzimas híbridos con sitios de unión normales y alterados

• Autores: Antonio Lázaro Cabeza
• Directores de la Tesis: Oscar Martínez-Costa Pérez (dir. tes.), Juan José Aragón Reyes (codir. tes.), Pilar Eraso Mazmela (tut. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 2015
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Antonio Sillero Repullo (presid.), María Ángeles Pajares Tarancón (secret.), Miguel Alcalde Galeote (voc.), Jose María Bautista Santa Cruz (voc.), Ignacio Arechaga Iturregui (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: Biblos-e Archivo
• Resumen

  • La fofofructokinasa es una enzima fundamental para el control de la vía glicolítica, sujeta en mamíferos a una serie de mecanismos de regulación sofisticado entre los que destacan por su relevancia fisiológica la cooperatividad para el sustrato fructosa-6-fosfato y la acción de efectores alostéricos positivos, como AMP, amonio y frutosa-2,6-bisfosfato, o el ATP, citrato y protones entre los negativos. Si bien los estudios a nivel cinético y regulador esta enzima son abundantes, no ha sido posible aún obtener la estructura tridimensional por difracción de rayos X del enzima de mamíferos en su forma tetramérica. (extracto sacado del informe del Dr. D. Óscar H. Martínez-Costa Pérez)