Nuevas aportaciones al estudio de la heterogeneidad enzimática de la ̀-N-acetilhexosaminidasa (EC 3.2.1.52)
- Autores: Luis Pérez Suárez
- Directores de la Tesis: José Carlos Tutor Valcarce (dir. tes.), Juan Manuel Paz Fernández (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidade de Santiago de Compostela ( España ) en 1996
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: M. Clara Sa Miranda (presid.), Santiago Lojo Rocamonde (secret.), Germán Sierra Marcuño (voc.), Arturo González Quintela (voc.), Jesús Devesa Múgica (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Se desarrolló una metódica de inactivación térmica diferencial a pH controlado sin predilección de la muestra para la determinación de las isoenzimas de la beta-n-acetilhexosaminidasa (hex) en suero utilizando el substrato cromogénico 3,3'-diclorofenolsulfonftaleinil-n-acetil-beta-d-glucosami nido (cpr-nag). Se puso a punto una técnica electroforética sencilla para la separación de las isoenzimas de la hex. Se desarrolló un método termodinámico que permite la estimación de la composición isoenzimática de la hex en distintos medios biológicos a partir del cálculo de la energía de activación, estableciéndose una corrección matemática para el efecto interferente de la urea en muestras de orina. El método es muy adecuado para el estudio de grandes grupos poblacionales para el diagnóstico de gangliosidosis gm2 y detección de sus portadores. Se estudió el comportamiento de la hex y su composición isoenzimática en distintos medios biológicos y diferentes situaciones fisiopatológicas: en suero de pacientes tratados con fármacos antiepilépticos inductores enzimáticos hepatocitarios, en plasma de pacientes con distintas hepatopatías, en suero, saliva y leucocitos de embarazadas, en orina de recién nacidos y en lcr y suero de pacientes con esclerosis múltiple.
