Proceso de purificación de las proteínas del lactosuero usando cromatografía por exclusión molecular

• Autores: Edwin E. García Rojas, Jane Selia dos Reis Coimbra, Luis A. Minim, Abraham D. Giraldo Zúñiga
• Localización: Alimentaria: Revista de tecnología e higiene de los alimentos, ISSN 0300-5755, Nº 339, 2002, págs. 33-38
• Idioma: español
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• Resumen

  • En el proceso de purificación de las proteínas de lactosuero: alfa-lactoalbumina (alfa-la) y beta-lactoglobulina (beta-lg). La cromatografía por exclusión molecular (CEM) fue usada, después de la extracción de estas proteínas en sistemas de dos fases acuosas (ATPS). La CEM fue empleada para purificar alfa-la y beta-lg presentes, respectivamente, en las fases polimérica y salina de ATPS compuestas por 18% (p/p) polietilenoglicol 1500 Da, 18% (p/p) fosfato de potasio, 10% (p/p) de lactosuero y 54% de agua. Las mejores condiciones operacionales para CEM fueron: 4, 0 ml/min de velocidad de flujo de la fase móvil y 0, 5 ml de volumen de muestra para la fase polimérica y 2, 0 ml/min de velocidad de flujo de la fase móvil y 0, 5 ml de volumen de muestra para la fase salina. Estas condiciones llevaron a valores de resolución y de productividad, respectivamente, de 1, 53 y 0, 43 mg (ml. H)(elevado a -1) para la fase salina y 1, 29 y 0, 31 mg (ml. H) (elevado a -1) para la fase polimérica. La resina Shepadex G-25 con diámetro de partículas entre 50 um y 150 um (medio) fue la que mejor se adecuó al proceso de separación. El grado de purificación de las proteínas fue de 99, 7% y 99, 6% para la fase salina y polimérica respectivamente.