Obtención de fracciones enriquecidas de a-lactoalbúmina y b-lactoglobulina usando cromatografía de intercambio iónico en escala semipreparativa

• Autores: Jane Selia dos Reis Coimbra, Edwin E. García Rojas, Luis A. Minim, Abraham D. Giraldo Zúñiga, Valeria P. R. Minim
• Localización: Alimentaria: Revista de tecnología e higiene de los alimentos, ISSN 0300-5755, Nº 340, 2003, págs. 45-50
• Idioma: español
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• Resumen

  • En el presente trabajo fue desarrollado un proceso cromatográfico en escala semipreparativa para la purificación de las proteínas del lactosuero alfa-lactoalbúmina (alfa-la) beta-lactoglobulina (beta-lg). Para este fin fue utilizado el sistema AKTA purifier, equipado con una columna HR 101/10 empaquetada con la resina de intercambio de aniones Accell Plus QMA. Los resultados mostraron que hubo una adsorción selectiva de alfa-la y beta-lg (35, 05% de alfa-la y 61, 08% de beta-lg). Para la elucción de las proteínas fueron testadas diferentes soluciones buffer como fases moviles y diferentes tipos de gradientes de fuerza iónica. En esta etapa fueron obtenidas varias fracciones conteniendo alfa-la y beta-lg en diferentes proporciones. Con el uso de acetato de sodio y agua se obtuvieron dos fracciones, la primera compuesta 35, 51% de alfa-ja y 63% de beta-lg y la segunda 9, 92% de alfa-la y 85, 65% de beta-lg.