Resumen de Purification and biochemical characterization of an alkaline feruloyl esterase from Penicillium sumatrense NCH-S2 using rice bran as substrate

Li Jia Shiun, Lau Yie Qie, Sun Tzu Ying, Chen Chin Shuh

• español

  Las feruloil esterasas (FAE) son enzimas accesorias esenciales en la hidrólisis de la estructura de la pared celular de las plantas. Para el presente estudio se obtuvo una nueva FAE a partir de Penicillium sumatrense NCH-S2. La purificación de dichas enzimas se llevó a cabo mediante ultrafiltración, precipitación de sulfato de amonio, intercambio de aniones y cromatografía de filtración en gel. La nueva FAE obtenida tiene una masa molecular de 36 kDa. Su temperatura y pH óptimos fueron 50°C y 9.0-10.0, respectivamente. La FAE exhibió alta estabilidad de pH en el rango de 6.0 a 10.0. Tras la hidrólisis enzimática con FAE, la capacidad de eliminación de radicales libres del DPPH, la capacidad de quelación de iones ferrosos y el contenido fenólico total (TPC) del hidrolizado de salvado de arroz desgrasado (DRB) aumentaron significativamente. Además, la cantidad de FA liberado de DRB bajo la interacción sinérgica de FAE y hemicelulasa aumentó entre 18 y 21% en comparación con la de cualquiera de las dos enzimas actuando solas.

• English

  Feruloyl esterases (FAEs) are essential accessory enzymes in the hydrolysis of plant cell wall structure. A novel FAE was obtained from Penicillium sumatrense NCH-S2. Enzyme purification was conducted by ultrafiltration, ammonium sulfate precipitation, anion exchange, and gel filtration chromatography. This FAE has a molecular mass of 36 kDa. Its optimum temperature and pH were 50°C and pH 9.0–10.0, respectively. The FAE demonstrated high pH stability at the pH ranging from 6.0 to 10.0. After enzymatic hydrolysis with FAE, the DPPH free radical scavenging capacity, ferrous ion chelating ability, and total phenolic content (TPC) of defatted rice bran (DRB) hydrolysate significantly increased. Furthermore, the amount of released FA from DRB under a synergistic interaction of FAE and hemicellulose increased by 18–21% in comparison with that of either enzyme acting alone.