Dentro de la fracción proteica del suero de quesería se encuentra el caseinmacropéptido (CMP) en concentraciones relativamente elevadas. Este péptido se origina a partir de la k-caseína, por acción de las enzimas coagulantes, durante las etapas iniciales de la fabricación del queso.
El CMP se corresponde con el fragmento C-terminal de la k-caseína y constituye un grupo heterogéneo de péptidos, ya que es en esta región donde se localizan todos los lugares de glicosilación y fosforilación, así gran parte de las variantes genéticas de la k-casína. Mientras que se dispone de extensa información acerca de la heterogeneidad del CMP de origen bovino, la cual ha permitido atribuirle una serie de propiedades nutricionales, funcionales y bioactivas, la composición y estructura de los CMPs ovino y caprino no han sido aún totalmente determinadas, lo que impide conocer de modo preciso las propiedades de los mismos.
En este trabajo, se ha llevado a cabo la caracterización de los CMPs bovino, ovino y caprino, estableciendo su heterogeneidad respecto a su contenido en carbohidratos (determinación de la composición en monosacáridos y ácidos siálicos, y posterior identificación de las estructuras glicosídicas que conforman dichos carbohidratos a lo largo de la cadena peptídica), contenido y distribución de grupos fosfato, así como su posible polimorfismo genético (aislamiento e identificación de variantes genéticas en el CMP caprino, Val/Lle en la posición 14).
Por otro lado, se realizó un estudio del mecanismo de la lactosilación del CMP ovino a través de la reacción de Maillard. Tras la selección de las condiciones de reacción, se obtuvieron CMPs con diferentes niveles de lactosilación, realizándose su caracterización electroforética y cromatográfica.
Además, se identificaron las diferentes formas lactosiladas por RP-HPLC-ESI-MS, y se determinó el grado de lactosilación alcanzado en función del período
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