Utilización de proteasas de Cynara scolymus L. para la obtención de péptidos bioactivos a partir de ovoalbúmina, caseína y leche.
- Autores: Estefanía Bueno Gavilá
- Directores de la Tesis: Adela Abellán Guillén (dir. tes.), Luis Tejada Portero (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad Católica San Antonio de Murcia ( España ) en 2017
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Rafael Gómez Díaz (presid.), José María Cayuela García (secret.), Agustín Palma Barriga (voc.)
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- Resumen
Recientemente, las proteínas alimentarias, además de por su papel nutricional básico en la dieta, han sido reconocidas como fuente de péptidos bioactivos. Dichos péptidos se encuentran encriptados dentro de la estructura primaria de la proteína y pueden ser liberados mediante hidrólisis enzimática. El creciente interés por el desarrollo de alimentos funcionales en beneficio de la salud del consumidor, ha hecho que en las últimas décadas haya aumentado la investigación en la obtención de péptidos bioactivos a partir de diferentes matrices proteicas y métodos de producción. La utilización de proteasas aspárticas procedentes de los estigmas de las flores maduras de alcachofa para la obtención de enzimas hidrolíticas en la producción de péptidos bioactivos, supondría el aprovechamiento de un residuo agrícola de una especie vegetal de gran importancia socio-económica a nivel regional.
En el trabajo desarrollado durante la tesis, se ha llevado a cabo la caracterización de la actividad enzimática de los extractos de flor de alcachofa para la producción de péptidos a partir de proteínas lácteas y ovoalbúmina. Por otro lado, se ha analizado la actividad in vitro inhibidora de la enzima convertidora de angiotensina-I (IECA-I), antioxidante y antimicrobiana de los hidrolizados peptídicos obtenidos a partir de caseína bovina, ovoalbúmina y leche entera de vaca y cabra. Por último, se ha llevado a cabo la identificación de los péptidos que han demostrado bioactividad presentes en los distintos hidrolizados.
Los hidrolizados de caseína bovina y ovoalbúmina dieron lugar a péptidos con actividad inhibidora de la ECA-I y actividad antioxidante in vitro, apreciándose la importancia de los péptidos de bajo peso molecular en la bioactividad observada y siendo el tiempo de hidrólisis un factor importante en la producción de dichos hidrolizados. Los hidrolizados de ovoalbúmina mostraron una mayor bioactividad respecto a los hidrolizados de caseína bovina.
Los hidrolizados de leche bovina y caprina obtenidos con extracto de flor de alcachofa mostraron mayor actividad in vitro que los obtenidos a partir de cuajo animal. Los hidrolizados de leche de vaca obtenidos con extracto de flor de alcachofa, mostraron mayor actividad antioxidante frente al radical DPPH y actividad quelante del hierro (II) que los hidrolizados de leche de cabra. Por otra parte, los tratamientos de pasteurización y congelación de la leche afectaron ligeramente en la bioactividad de los péptidos presentes en los hidrolizados obtenidos con el extracto de flor de alcachofa.
Durante la identificación por LC-MS de los péptidos presentes en los distintos hidrolizados, se han encontrado gran número de péptidos con secuencias cuya bioactividad ha sido demostrada en estudios previos.
Se ha constatado por tanto, que el extracto soluble en agua de flor de alcachofa es adecuado para la obtención de péptidos bioactivos a partir de proteínas de la leche y el huevo.
